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乳铁蛋白

   1939年Sorensen等人在分离乳清蛋白时得到一种红色蛋白,Polis等人在分离Lp时也得到部分纯化的红色蛋白,但至1959年Groves用色谱得到纯的红色物质后,才确认这种红色物质是一种含铁蛋白质,称之为乳铁蛋白(Lactoferrin,Lf),又称红蛋白。
  乳铁蛋白有多种生物活性,归纳起来有以下几方面:
  1、抑菌作用
  2、吞噬细胞功能效应
  3、细胞生成调节功能
  4、补体活性调整
  5、影响NK和ADCC活性
  6、调节发炎瓜,抑制感染部位炎症
  7、还原溶菌酶再生的刺激效应
  8、在肠道中铁吸收的刺激和回归
  9、抗病毒效应
  10、生物活性单体
  11、对牛瘤胃中微生物的控制
  12、缺铁乳铁蛋白抗氧化作用
  13、淋巴细胞的生长刺激
  14、颗粒细胞、嗜中性粒细胞的调整
  15、双歧杆菌的生长刺激
  16、对补体溶血活性的阻碍作用
  17、对单核白血球的白血球迁移因子生成的促进作用
  乳铁蛋白的生物活性受多种因素的制约,盐类、铁含量、pH、抗体或其它免疫物质、介质等影响其生物活性。
  在各种Lfcin中,牛乳的Lfcin(LfcinB)抗菌活性最强,而人的Lfcin(LfcinH)来源特殊,因此成为主要的研究对象。LfcinB来源于牛乳铁蛋白的第17-41位氨基酸,由25个氨基酸残基组成,氨基酸顺序为:
  Phe-Lys-Cys-Arg-Arg-Trp-Gln-Trp-Arg-Met-Lys-Lys-Leu-Gly-Ala-Pro-Ser-Ile-Thr-Cys-Val-Arg-Arg-Ala-PheH[4],包括5个Trp、3个Lys和多个芳香族氨基酸残基,具有强碱性,pI>8.5,分子量3100Da,其中的2个Cys通过形成分子内二硫键使LfcinB一分子呈不完全的桶状,但研究表明,二硫键在抗菌过程中作用不大,被破坏后LfcinB的抗菌活性并不减弱[5]。LfcinH来源于人乳铁蛋白的1-45位氨基酸,11与12位氨基酸残基之间的肽键断裂,两个肽片段靠二者间的二硫键连接成为一个分子。
  LfcinB具有广谱抗菌活性,对革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌均有效,同时具有抗真菌、抗病毒、刺激细胞生长、参与免疫调节等多种生物学功能。

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